Comparación
Follistatin (FST) vs. IGF-1 LR3
Dos péptidos lado a lado — identidad, base de evidencia, estatus legal y efectos adversos conocidos.
Identidad
Categoría
Crecimiento
Crecimiento
N.º CAS
122956-17-2
143045-27-6
Peso molecular
35000 g/mol
9117.6 g/mol
Semivida
sin datos
21 h
Secuencia
Glykoprotein, ~315 Aminosäuren in der zirkulierenden Hauptform (Sequenz isoformabhängig, kein einheitliches kurzes Peptid)MFPAMPLSSLFVNGPRTLCGAELVDALQFVCGDRGFYFNKPTGYGSSSRRAPQTGIVDECCFRSCDLRRLEMYCAPLKPAKSAMecanismo de acción
Follistatin (FST)
Follistatin binds with high affinity to activin and to myostatin (GDF-8), as well as related TGF-β ligands such as GDF-11 and some BMPs, preventing their binding to the activin type-II receptors. Myostatin is a negative regulator of skeletal muscle mass; by sequestering myostatin, its growth-inhibiting signalling is removed (de-repression). Because follistatin additionally neutralises activin, it acts on several muscle-inhibiting pathways at once — in animal models this produced greater muscle gain than knocking out myostatin alone. Several isoforms exist (including FST-288 and FST-315) that differ in tissue binding via heparan sulfate. The FST344 variant used in gene therapy was chosen to reduce binding to off-target structures.
IGF-1 LR3
IGF-1 LR3 is a recombinantly produced variant of human IGF-1. Two changes define its properties: (1) at position 3, glutamic acid is replaced by arginine; (2) a 13-amino-acid sequence is added at the N-terminus ('Long'). Both modifications drastically reduce affinity for the six IGF-binding proteins (IGFBP-1 to -6) that normally bind native IGF-1 in the blood and regulate its availability at the receptor. As a result, a larger fraction of the molecule is freely available to bind the type-1 IGF receptor (IGF-1R) — the same receptor as native IGF-1. In preclinical models and cell culture, LR3 IGF-1 therefore acts as a more potent agonist than unmodified IGF-1. The downstream signalling pathway (PI3K/Akt and MAPK) is identical to that of IGF-1; the modification changes bioavailability, not the receptor target.
Base de evidencia
Evidencia más alta
Estudio en humanos
Modelo animal
Estudios
4
4
de ellos en humanos
1
0
Efectos registrados
4
4
Contradicciones abiertas
1
1
Efectos adversos documentados
1
1
Estatus legal
Entradas completas
Frequently asked questions
- ¿Cuál es la diferencia entre Follistatin (FST) y IGF-1 LR3?
- Follistatin (FST) se clasifica como «Crecimiento», mientras que IGF-1 LR3 se clasifica como «Crecimiento». Follistatin (FST): La folistatina es una proteína que inhibe la miostatina, estudiada en relación con el crecimiento muscular; sin aprobación como medicamento. IGF-1 LR3: El IGF-1 LR3 es una variante de acción prolongada del factor de crecimiento similar a la insulina 1, usada en investigación; sin aprobación como medicamento. Esta página los contrasta de forma neutral y basada en fuentes — sin recomendación de uso ni de dosis.
- ¿Qué péptido está mejor respaldado por la ciencia, Follistatin (FST) o IGF-1 LR3?
- El nivel de evidencia más alto disponible es «Estudio en humanos» para Follistatin (FST) y «Modelo animal» para IGF-1 LR3. Un nivel de evidencia más alto significa datos más sólidos, pero no dice nada sobre la idoneidad para una persona concreta. La base de evidencia completa está en la página de cada péptido.
- ¿Cuál es el estatus legal de Follistatin (FST) y IGF-1 LR3 en Alemania y Estados Unidos?
- Alemania: Follistatin (FST) — No aprobado, IGF-1 LR3 — No aprobado. Estados Unidos: Follistatin (FST) — No aprobado, IGF-1 LR3 — No aprobado. Son resúmenes factuales con fuente y fecha de revisión en las páginas individuales.