Vergleich
Follistatin (FST) vs. IGF-1 LR3
Zwei Peptide direkt nebeneinander — Identität, Evidenzlage, Rechtsstatus und bekannte Nebenwirkungen.
Identität
Kategorie
Wachstum
Wachstum
CAS-Nr.
122956-17-2
143045-27-6
Molekulargewicht
35000 g/mol
9117.6 g/mol
Halbwertszeit
keine Daten
21 h
Sequenz
Glykoprotein, ~315 Aminosäuren in der zirkulierenden Hauptform (Sequenz isoformabhängig, kein einheitliches kurzes Peptid)MFPAMPLSSLFVNGPRTLCGAELVDALQFVCGDRGFYFNKPTGYGSSSRRAPQTGIVDECCFRSCDLRRLEMYCAPLKPAKSAWirkmechanismus
Follistatin (FST)
Follistatin bindet mit hoher Affinität an Activin und an Myostatin (GDF-8) sowie verwandte TGF-β-Liganden wie GDF-11 und einige BMPs und verhindert deren Bindung an die Activin-Typ-II-Rezeptoren. Myostatin ist ein negativer Regulator der Skelettmuskelmasse; durch Sequestrierung von Myostatin wird dessen wachstumshemmende Signalweiterleitung aufgehoben (Enthemmung). Da Follistatin zusätzlich Activin neutralisiert, wirkt es auf mehrere muskelhemmende Signalwege gleichzeitig — in Tiermodellen führte das zu stärkerem Muskelzuwachs als die alleinige Myostatin-Ausschaltung. Es existieren mehrere Isoformen (u.a. FST-288, FST-315), die sich in Gewebebindung über Heparansulfat unterscheiden. Die in der Gentherapie verwendete FST344-Variante wurde gewählt, um die Bindung an Off-Target-Strukturen zu reduzieren.
IGF-1 LR3
IGF-1 LR3 ist eine gentechnisch hergestellte Variante des humanen IGF-1. Zwei Veränderungen prägen seine Eigenschaften: (1) An Position 3 ist Glutaminsäure durch Arginin ersetzt; (2) am N-Terminus ist eine 13 Aminosäuren lange Sequenz angefügt ('Long'). Beide Modifikationen verringern drastisch die Affinität zu den sechs IGF-Bindungsproteinen (IGFBP-1 bis -6), die natürliches IGF-1 normalerweise im Blut binden und seine Verfügbarkeit am Rezeptor regulieren. Dadurch steht ein größerer Anteil des Moleküls frei zur Verfügung, um an den Typ-1-IGF-Rezeptor (IGF-1R) zu binden — denselben Rezeptor wie natürliches IGF-1. In präklinischen Modellen und Zellkultur wirkt LR3 IGF-1 daher als potenterer Agonist als unmodifiziertes IGF-1. Der nachgeschaltete Signalweg (PI3K/Akt und MAPK) ist mit dem von IGF-1 identisch; die Modifikation verändert die Bioverfügbarkeit, nicht das Rezeptor-Ziel.
Evidenz-Lage
Höchste Evidenz
Humanstudie
Tiermodell
Studien
4
4
davon am Menschen
1
0
Effekte erfasst
4
4
Offene Widersprüche
1
1
Dokumentierte Nebenwirkungen
1
1
Rechtsstatus
Vollständige Einträge
Häufige Fragen
- Was ist der Unterschied zwischen Follistatin (FST) und IGF-1 LR3?
- Follistatin (FST) wird der Kategorie „Wachstum" zugeordnet, IGF-1 LR3 der Kategorie „Wachstum". Follistatin (FST): Follistatin ist ein körpereigenes, glykosyliertes Bindeprotein (~35 kDa, deutlich größer als typische Peptide), das Mitglieder der TGF-β-Superfamilie — darunter Activin und Myostatin (GDF-8) — bindet und neutralisiert. In Tiermodellen führt eine Erhöhung von Follistatin zu einer Enthemmung des Muskelwachstums. Klinisch wurde es vor allem über AAV-Gentherapie (FS344) bei Muskeldystrophien untersucht. Follistatin ist kein zugelassenes Arzneimittel; humane Wirksamkeits- und Sicherheitsdaten sind begrenzt und stammen überwiegend aus frühen Gentherapie-Studien und präklinischer Forschung. Auf dem Graumarkt wird ein 'Follistatin-344'-Produkt vertrieben, dessen Identität und Reinheit ohne Analytik nicht überprüfbar sind. IGF-1 LR3: Synthetisches Analogon des insulinähnlichen Wachstumsfaktors 1 (IGF-1) mit einer Arg-Substitution an Position 3 und einer 13-Aminosäuren-Verlängerung am N-Terminus. Diese Modifikationen senken die Bindung an IGF-Bindungsproteine und verlängern die Wirkdauer gegenüber natürlichem IGF-1. LR3 IGF-1 ist primär ein etabliertes Zellkultur-Reagenz (serumfreie Medien, Bioprozess-Technik); es ist KEIN zugelassenes Humanarzneimittel. Eine Verwendung im Bodybuilding-Graumarkt ist beschrieben; LR3 IGF-1 fällt als IGF-1-Analogon unter das WADA-Dopingverbot. Diese Seite stellt beide neutral und quellenbasiert gegenüber — ohne Anwendungs- oder Dosierempfehlung.
- Welches Peptid ist besser wissenschaftlich belegt, Follistatin (FST) oder IGF-1 LR3?
- Der höchste vorhandene Evidenzgrad ist bei Follistatin (FST) „Humanstudie" und bei IGF-1 LR3 „Tiermodell". Ein höherer Evidenzgrad bedeutet belastbarere Daten, aber keine Aussage über Eignung für eine Einzelperson. Die vollständige Studienlage steht auf den jeweiligen Einzelseiten.
- Wie ist der Rechtsstatus von Follistatin (FST) und IGF-1 LR3 in Deutschland und den USA?
- Deutschland: Follistatin (FST) — Nicht zugelassen, IGF-1 LR3 — Nicht zugelassen. USA: Follistatin (FST) — Nicht zugelassen, IGF-1 LR3 — Nicht zugelassen. Angaben sind faktische Zusammenfassungen mit Quelle und Prüfdatum auf den Einzelseiten.