Vergleich

Humanin vs. MOTS-c

Zwei Peptide direkt nebeneinander — Identität, Evidenzlage, Rechtsstatus und bekannte Nebenwirkungen.

Identität

Kategorie

Forschung sonstige

CAS-Nr.

330936-69-1

1627580-64-6

Molekulargewicht

2687.27 g/mol

2174.61 g/mol

Halbwertszeit

keine Daten

Sequenz

Met-Ala-Pro-Arg-Gly-Phe-Ser-Cys-Leu-Leu-Leu-Leu-Thr-Ser-Glu-Ile-Asp-Leu-Pro-Val-Lys-Arg-Arg-Ala

Met-Arg-Trp-Gln-Glu-Met-Gly-Tyr-Ile-Phe-Tyr-Pro-Arg-Lys-Leu-Arg

Wirkmechanismus

Humanin

Humanin entsteht aus einem kurzen offenen Leserahmen innerhalb der 16S-rRNA-Region des mitochondrialen Genoms (MT-RNR2) — es wird also nicht von Kern-DNA kodiert. Mechanistisch wird in präklinischen Arbeiten ein zytoprotektiver, anti-apoptotischer Effekt über mehrere Wege beschrieben: eine extrazelluläre Bindung an einen trimeren Rezeptorkomplex aus gp130, CNTFR und WSX-1 mit nachfolgender Aktivierung des JAK2/STAT3-Signalwegs sowie intrazelluläre Interaktionen, darunter eine Hemmung des pro-apoptotischen Proteins BAX (und von tBID), eine Bindung an IGFBP-3 mit Modulation der IGF-1-Achse und eine Interaktion mit FPRL1/FPRL2-Rezeptoren. Diese Modelle stammen überwiegend aus Zellkultur und Nagern; inwieweit sie die menschliche Physiologie nach Gabe von exogenem synthetischem Humanin abbilden, ist nicht durch kontrollierte Humanstudien belegt.

MOTS-c

MOTS-c entsteht aus einem kurzen offenen Leserahmen, der in der 12S-rRNA-Region des mitochondrialen Genoms liegt — anders als die meisten Peptide wird es also nicht von Kern-DNA kodiert. Mechanistisch wird in präklinischen Arbeiten beschrieben, dass MOTS-c den Folat-Zyklus und die daran gekoppelte De-novo-Purinsynthese moduliert, wodurch das AMP/ATP-Verhältnis und in der Folge die AMP-aktivierte Proteinkinase (AMPK) beeinflusst werden. Unter metabolischem Stress wurde zudem eine AMPK-abhängige Translokation des Peptids in den Zellkern und eine Beteiligung an der Regulation stress-responsiver Gene (u.a. über antioxidative-Response-Element-regulierte Transkriptionsfaktoren) berichtet. Diese Modelle stammen überwiegend aus Zellkultur und Nagern; inwieweit sie die menschliche Physiologie nach Gabe von exogenem synthetischem MOTS-c abbilden, ist nicht durch Humanstudien belegt.

Evidenz-Lage

Höchste Evidenz

Humanstudie

Studien

davon am Menschen

Effekte erfasst

Offene Widersprüche

Dokumentierte Nebenwirkungen

Rechtsstatus

Land	Humanin	MOTS-c
Deutschland	Nicht zugelassen	Nicht zugelassen
USA	Nur Forschung	Nicht zugelassen

Vollständige Einträge

Humanin

Vollständiger Eintrag →

MOTS-c

Vollständiger Eintrag →

Häufige Fragen

Was ist der Unterschied zwischen Humanin und MOTS-c?: Humanin wird der Kategorie „Forschung sonstige" zugeordnet, MOTS-c der Kategorie „Forschung sonstige". Humanin: Humanin ist ein 24 Aminosäuren langes mitochondrial-kodiertes Peptid (mitochondrial-derived peptide, MDP), dessen offener Leserahmen innerhalb der 16S-rRNA-Region (Gen MT-RNR2) der mitochondrialen DNA liegt. Es gilt als Gründungsmitglied der MDP-Familie und wurde 2001 von der Gruppe um Hashimoto/Nishimoto bei der Suche nach neuroprotektiven Faktoren im Gehirn eines Alzheimer-Patienten entdeckt. In der Grundlagenforschung (u.a. Labor von Pinchas Cohen) wird Humanin als zytoprotektives, anti-apoptotisches Peptid beschrieben und in den Kontexten Alzheimer/Neuroprotektion, Stoffwechsel/Insulinwirkung und Alterung untersucht. Die Evidenz stammt nahezu vollständig aus Zell- und Tiermodellen sowie aus Beobachtungen körpereigener Spiegel beim Menschen; kontrollierte Humanstudien zu exogenem Humanin als Therapeutikum fehlen. Es ist nirgends als Arzneimittel zugelassen und wird grau-marktseitig als Forschungschemikalie gehandelt. MOTS-c: MOTS-c ist ein 16 Aminosäuren langes mitochondrial-kodiertes Peptid (mitochondrial-derived peptide, MDP), dessen offener Leserahmen innerhalb der 12S-rRNA-Region der mitochondrialen DNA liegt. In der Grundlagenforschung (u.a. Labore von Changhan Lee und Pinchas Cohen) wird es als Regulator der metabolischen Homöostase und als Aktivator des AMPK-Signalwegs beschrieben und teils als 'Exercise Mimetic' diskutiert. Die Evidenz stammt nahezu vollständig aus Zell- und Tiermodellen; kontrollierte Humanstudien zu MOTS-c als Therapeutikum fehlen. Es ist nirgends als Arzneimittel zugelassen und wird grau-marktseitig als Forschungschemikalie gehandelt. Diese Seite stellt beide neutral und quellenbasiert gegenüber — ohne Anwendungs- oder Dosierempfehlung.
Welches Peptid ist besser wissenschaftlich belegt, Humanin oder MOTS-c?: Der höchste vorhandene Evidenzgrad ist bei Humanin „Humanstudie" und bei MOTS-c „Humanstudie". Ein höherer Evidenzgrad bedeutet belastbarere Daten, aber keine Aussage über Eignung für eine Einzelperson. Die vollständige Studienlage steht auf den jeweiligen Einzelseiten.
Wie ist der Rechtsstatus von Humanin und MOTS-c in Deutschland und den USA?: Deutschland: Humanin — Nicht zugelassen, MOTS-c — Nicht zugelassen. USA: Humanin — Nur Forschung, MOTS-c — Nicht zugelassen. Angaben sind faktische Zusammenfassungen mit Quelle und Prüfdatum auf den Einzelseiten.

Land

Humanin

MOTS-c

Deutschland

Nicht zugelassen

USA

Nur Forschung

Nicht zugelassen

Häufige Fragen

Was ist der Unterschied zwischen Humanin und MOTS-c?

Humanin wird der Kategorie „Forschung sonstige" zugeordnet, MOTS-c der Kategorie „Forschung sonstige". Humanin: Humanin ist ein 24 Aminosäuren langes mitochondrial-kodiertes Peptid (mitochondrial-derived peptide, MDP), dessen offener Leserahmen innerhalb der 16S-rRNA-Region (Gen MT-RNR2) der mitochondrialen DNA liegt. Es gilt als Gründungsmitglied der MDP-Familie und wurde 2001 von der Gruppe um Hashimoto/Nishimoto bei der Suche nach neuroprotektiven Faktoren im Gehirn eines Alzheimer-Patienten entdeckt. In der Grundlagenforschung (u.a. Labor von Pinchas Cohen) wird Humanin als zytoprotektives, anti-apoptotisches Peptid beschrieben und in den Kontexten Alzheimer/Neuroprotektion, Stoffwechsel/Insulinwirkung und Alterung untersucht. Die Evidenz stammt nahezu vollständig aus Zell- und Tiermodellen sowie aus Beobachtungen körpereigener Spiegel beim Menschen; kontrollierte Humanstudien zu exogenem Humanin als Therapeutikum fehlen. Es ist nirgends als Arzneimittel zugelassen und wird grau-marktseitig als Forschungschemikalie gehandelt. MOTS-c: MOTS-c ist ein 16 Aminosäuren langes mitochondrial-kodiertes Peptid (mitochondrial-derived peptide, MDP), dessen offener Leserahmen innerhalb der 12S-rRNA-Region der mitochondrialen DNA liegt. In der Grundlagenforschung (u.a. Labore von Changhan Lee und Pinchas Cohen) wird es als Regulator der metabolischen Homöostase und als Aktivator des AMPK-Signalwegs beschrieben und teils als 'Exercise Mimetic' diskutiert. Die Evidenz stammt nahezu vollständig aus Zell- und Tiermodellen; kontrollierte Humanstudien zu MOTS-c als Therapeutikum fehlen. Es ist nirgends als Arzneimittel zugelassen und wird grau-marktseitig als Forschungschemikalie gehandelt. Diese Seite stellt beide neutral und quellenbasiert gegenüber — ohne Anwendungs- oder Dosierempfehlung.

Welches Peptid ist besser wissenschaftlich belegt, Humanin oder MOTS-c?

Der höchste vorhandene Evidenzgrad ist bei Humanin „Humanstudie" und bei MOTS-c „Humanstudie". Ein höherer Evidenzgrad bedeutet belastbarere Daten, aber keine Aussage über Eignung für eine Einzelperson. Die vollständige Studienlage steht auf den jeweiligen Einzelseiten.

Wie ist der Rechtsstatus von Humanin und MOTS-c in Deutschland und den USA?

Deutschland: Humanin — Nicht zugelassen, MOTS-c — Nicht zugelassen. USA: Humanin — Nur Forschung, MOTS-c — Nicht zugelassen. Angaben sind faktische Zusammenfassungen mit Quelle und Prüfdatum auf den Einzelseiten.