LL-37 ist das einzige bekannte humane Cathelicidin, ein 37 Aminosäuren langes antimikrobielles Peptid, das durch Spaltung aus dem Vorläuferprotein hCAP18 entsteht. Es spielt in der Forschung eine zentrale Rolle in der angeborenen Immunabwehr und Wundheilung, wirkt jedoch kontextabhängig sowohl entzündungshemmend als auch entzündungsfördernd und wird mit Autoimmunprozessen in Verbindung gebracht. LL-37 ist kein zugelassenes Arzneimittel; die Datenlage ist überwiegend grundlagenwissenschaftlich und präklinisch.
LL-37 ist ein kationisches, amphipathisches Helix-Peptid und das einzige Mitglied der Cathelicidin-Familie beim Menschen. Es entsteht durch proteolytische Abspaltung aus dem C-terminalen Abschnitt des Vorläuferproteins hCAP18 (CAP-18). Mechanistisch lagert es sich an mikrobielle Membranen an und kann diese permeabilisieren; darüber hinaus moduliert es Immunzellen, beeinflusst die Freisetzung von Zytokinen, wirkt chemotaktisch und kann an extrazelluläre Eigen-DNA binden. In präklinischen Modellen wurden sowohl entzündungshemmende als auch entzündungsfördernde Effekte beschrieben, abhängig von Konzentration und Gewebekontext.
Peptide kommen als Trockenpulver. Löst man das Pulver in einer Flüssigkeit auf (Rekonstitution), beantwortet dieser Rechner eine einzige Frage: Wie viel Substanz steckt danach in einem Milliliter Lösung?
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