Vergleich

Humanin vs. LL-37

Zwei Peptide direkt nebeneinander — Identität, Evidenzlage, Rechtsstatus und bekannte Nebenwirkungen.

Identität

Kategorie

Forschung sonstige

CAS-Nr.

330936-69-1

597562-32-8

Molekulargewicht

2687.27 g/mol

4493.33 g/mol

Halbwertszeit

keine Daten

Sequenz

Met-Ala-Pro-Arg-Gly-Phe-Ser-Cys-Leu-Leu-Leu-Leu-Thr-Ser-Glu-Ile-Asp-Leu-Pro-Val-Lys-Arg-Arg-Ala

LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES

Wirkmechanismus

Humanin

Humanin entsteht aus einem kurzen offenen Leserahmen innerhalb der 16S-rRNA-Region des mitochondrialen Genoms (MT-RNR2) — es wird also nicht von Kern-DNA kodiert. Mechanistisch wird in präklinischen Arbeiten ein zytoprotektiver, anti-apoptotischer Effekt über mehrere Wege beschrieben: eine extrazelluläre Bindung an einen trimeren Rezeptorkomplex aus gp130, CNTFR und WSX-1 mit nachfolgender Aktivierung des JAK2/STAT3-Signalwegs sowie intrazelluläre Interaktionen, darunter eine Hemmung des pro-apoptotischen Proteins BAX (und von tBID), eine Bindung an IGFBP-3 mit Modulation der IGF-1-Achse und eine Interaktion mit FPRL1/FPRL2-Rezeptoren. Diese Modelle stammen überwiegend aus Zellkultur und Nagern; inwieweit sie die menschliche Physiologie nach Gabe von exogenem synthetischem Humanin abbilden, ist nicht durch kontrollierte Humanstudien belegt.

LL-37

LL-37 ist ein kationisches, amphipathisches Helix-Peptid und das einzige Mitglied der Cathelicidin-Familie beim Menschen. Es entsteht durch proteolytische Abspaltung aus dem C-terminalen Abschnitt des Vorläuferproteins hCAP18 (CAP-18). Mechanistisch lagert es sich an mikrobielle Membranen an und kann diese permeabilisieren; darüber hinaus moduliert es Immunzellen, beeinflusst die Freisetzung von Zytokinen, wirkt chemotaktisch und kann an extrazelluläre Eigen-DNA binden. In präklinischen Modellen wurden sowohl entzündungshemmende als auch entzündungsfördernde Effekte beschrieben, abhängig von Konzentration und Gewebekontext.

Evidenz-Lage

Höchste Evidenz

Humanstudie

Studien

davon am Menschen

Effekte erfasst

Offene Widersprüche

Dokumentierte Nebenwirkungen

Rechtsstatus

Land	Humanin	LL-37
Deutschland	Nicht zugelassen	Nur Forschung
USA	Nur Forschung	Nur Forschung

Vollständige Einträge

Humanin

Vollständiger Eintrag →

LL-37

Vollständiger Eintrag →

Häufige Fragen

Was ist der Unterschied zwischen Humanin und LL-37?: Humanin wird der Kategorie „Forschung sonstige" zugeordnet, LL-37 der Kategorie „Forschung sonstige". Humanin: Humanin ist ein 24 Aminosäuren langes mitochondrial-kodiertes Peptid (mitochondrial-derived peptide, MDP), dessen offener Leserahmen innerhalb der 16S-rRNA-Region (Gen MT-RNR2) der mitochondrialen DNA liegt. Es gilt als Gründungsmitglied der MDP-Familie und wurde 2001 von der Gruppe um Hashimoto/Nishimoto bei der Suche nach neuroprotektiven Faktoren im Gehirn eines Alzheimer-Patienten entdeckt. In der Grundlagenforschung (u.a. Labor von Pinchas Cohen) wird Humanin als zytoprotektives, anti-apoptotisches Peptid beschrieben und in den Kontexten Alzheimer/Neuroprotektion, Stoffwechsel/Insulinwirkung und Alterung untersucht. Die Evidenz stammt nahezu vollständig aus Zell- und Tiermodellen sowie aus Beobachtungen körpereigener Spiegel beim Menschen; kontrollierte Humanstudien zu exogenem Humanin als Therapeutikum fehlen. Es ist nirgends als Arzneimittel zugelassen und wird grau-marktseitig als Forschungschemikalie gehandelt. LL-37: LL-37 ist das einzige bekannte humane Cathelicidin, ein 37 Aminosäuren langes antimikrobielles Peptid, das durch Spaltung aus dem Vorläuferprotein hCAP18 entsteht. Es spielt in der Forschung eine zentrale Rolle in der angeborenen Immunabwehr und Wundheilung, wirkt jedoch kontextabhängig sowohl entzündungshemmend als auch entzündungsfördernd und wird mit Autoimmunprozessen in Verbindung gebracht. LL-37 ist kein zugelassenes Arzneimittel; die Datenlage ist überwiegend grundlagenwissenschaftlich und präklinisch. Diese Seite stellt beide neutral und quellenbasiert gegenüber — ohne Anwendungs- oder Dosierempfehlung.
Welches Peptid ist besser wissenschaftlich belegt, Humanin oder LL-37?: Der höchste vorhandene Evidenzgrad ist bei Humanin „Humanstudie" und bei LL-37 „Humanstudie". Ein höherer Evidenzgrad bedeutet belastbarere Daten, aber keine Aussage über Eignung für eine Einzelperson. Die vollständige Studienlage steht auf den jeweiligen Einzelseiten.
Wie ist der Rechtsstatus von Humanin und LL-37 in Deutschland und den USA?: Deutschland: Humanin — Nicht zugelassen, LL-37 — Nur Forschung. USA: Humanin — Nur Forschung, LL-37 — Nur Forschung. Angaben sind faktische Zusammenfassungen mit Quelle und Prüfdatum auf den Einzelseiten.

Land

Humanin

LL-37

Deutschland

Nicht zugelassen

Nur Forschung

USA

Nur Forschung

Häufige Fragen

Was ist der Unterschied zwischen Humanin und LL-37?

Humanin wird der Kategorie „Forschung sonstige" zugeordnet, LL-37 der Kategorie „Forschung sonstige". Humanin: Humanin ist ein 24 Aminosäuren langes mitochondrial-kodiertes Peptid (mitochondrial-derived peptide, MDP), dessen offener Leserahmen innerhalb der 16S-rRNA-Region (Gen MT-RNR2) der mitochondrialen DNA liegt. Es gilt als Gründungsmitglied der MDP-Familie und wurde 2001 von der Gruppe um Hashimoto/Nishimoto bei der Suche nach neuroprotektiven Faktoren im Gehirn eines Alzheimer-Patienten entdeckt. In der Grundlagenforschung (u.a. Labor von Pinchas Cohen) wird Humanin als zytoprotektives, anti-apoptotisches Peptid beschrieben und in den Kontexten Alzheimer/Neuroprotektion, Stoffwechsel/Insulinwirkung und Alterung untersucht. Die Evidenz stammt nahezu vollständig aus Zell- und Tiermodellen sowie aus Beobachtungen körpereigener Spiegel beim Menschen; kontrollierte Humanstudien zu exogenem Humanin als Therapeutikum fehlen. Es ist nirgends als Arzneimittel zugelassen und wird grau-marktseitig als Forschungschemikalie gehandelt. LL-37: LL-37 ist das einzige bekannte humane Cathelicidin, ein 37 Aminosäuren langes antimikrobielles Peptid, das durch Spaltung aus dem Vorläuferprotein hCAP18 entsteht. Es spielt in der Forschung eine zentrale Rolle in der angeborenen Immunabwehr und Wundheilung, wirkt jedoch kontextabhängig sowohl entzündungshemmend als auch entzündungsfördernd und wird mit Autoimmunprozessen in Verbindung gebracht. LL-37 ist kein zugelassenes Arzneimittel; die Datenlage ist überwiegend grundlagenwissenschaftlich und präklinisch. Diese Seite stellt beide neutral und quellenbasiert gegenüber — ohne Anwendungs- oder Dosierempfehlung.

Welches Peptid ist besser wissenschaftlich belegt, Humanin oder LL-37?

Der höchste vorhandene Evidenzgrad ist bei Humanin „Humanstudie" und bei LL-37 „Humanstudie". Ein höherer Evidenzgrad bedeutet belastbarere Daten, aber keine Aussage über Eignung für eine Einzelperson. Die vollständige Studienlage steht auf den jeweiligen Einzelseiten.

Wie ist der Rechtsstatus von Humanin und LL-37 in Deutschland und den USA?

Deutschland: Humanin — Nicht zugelassen, LL-37 — Nur Forschung. USA: Humanin — Nur Forschung, LL-37 — Nur Forschung. Angaben sind faktische Zusammenfassungen mit Quelle und Prüfdatum auf den Einzelseiten.