Vergleich
MGF (Mechano Growth Factor) vs. Tesamorelin
Zwei Peptide direkt nebeneinander — Identität, Evidenzlage, Rechtsstatus und bekannte Nebenwirkungen.
Identität
Kategorie
Wachstum
Wachstum
CAS-Nr.
12-Aminosäuren-C-terminales E-Domänen-Peptid (Sequenz nicht standardisiert)
901758-09-6
Molekulargewicht
2867.2 g/mol
5135.83 g/mol
Halbwertszeit
0.1 h
0.4 h
Sequenz
YQPPSTNKNTKSQRRKGSTFEERKtrans-3-hexenoyl-Tyr-Ala-Asp-Ala-Ile-Phe-Thr-Asn-Ser-Tyr-Arg-Lys-Val-Leu-Gly-Gln-Leu-Ser-Ala-Arg-Lys-Leu-Leu-Gln-Asp-Ile-Met-Ser-Arg-Gln-Gln-Gly-Glu-Ser-Asn-Gln-Glu-Arg-Gly-Ala-Arg-Ala-Arg-Leu-NH2Wirkmechanismus
MGF (Mechano Growth Factor)
Das IGF-1-Gen produziert durch alternatives Splicing mehrere Isoformen. IGF-1Ec wird nach mechanischer Muskelbelastung verstärkt exprimiert; die C-terminale E-Domäne wird vom reifen IGF-1-Protein abgespalten und scheint eigenständige Wirkungen auf Satellitenzellen zu haben. Die genaue Rezeptor-Bindung der E-Domäne ist nicht etabliert; ein klassischer IGF-1R-Effekt ist unwahrscheinlich, da das reife IGF-1 dafür verantwortlich ist. In Zellkultur-Studien wurde Stimulation der Myoblasten-Proliferation und Differenzierung beobachtet.
Tesamorelin
Tesamorelin ist eine N-terminal modifizierte 44-Aminosäuren-Version des humanen GHRH(1-44). Eine 3-hexenoyl-Modifikation schützt vor schneller Dipeptidyl-Peptidase-IV-Spaltung. Die Bindung an den GHRH-Rezeptor in der Hypophyse stimuliert die endogene pulsatile Wachstumshormon-Sekretion und damit auch die IGF-1-Produktion in der Leber.
Evidenz-Lage
Höchste Evidenz
Tiermodell
Human-RCT
Studien
4
2
davon am Menschen
0
2
Effekte erfasst
3
3
Offene Widersprüche
0
0
Dokumentierte Nebenwirkungen
1
2